Повна версія

Головна arrow Екологія arrow Екологічна фізіологія рослин

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   ЗМІСТ   >>

Ферменти. Залежність ферментативної активності від екологічних чинників

Метаболізм

Сукупність хімічних перетворень речовин у живих рослинах становить собою обмін речовин, або метаболізм. Обмін речовин е одним із сутнісних явищ і проявів життєдіяльності. Уся сукупність біохімічних процесів, що відбуваються при метаболізмі, може бути поділена на дві категорії:

  • 1) асиміляцію – засвоєння речовин і їх ускладнення;
  • 2) дисиміляцію – розпад, спрощення речовин і часто їх виділення з

рослини в довкілля.

Реакції асиміляції найчастіше є створенням складних органічних речовин тіла рослин з простіших. Вони можливі тільки в разі витрати енергії на формування нових хімічних зв'язків у молекулах цих речовин і тому називаються ендотермічними реакціями.

Біохімічні процеси і реакції, які відбуваються прижиттєво в рослинах, – іїі vivo, відрізняються від аналогічних реакцій, що відбуваються in vitro, тобто в умовах пробірки або колби. Проходження реакцій в рослинах здійснюється швидше і в “більш м'яких” умовах. Так, реакція розкладання звичайного цукру може бути проведена в умовах лабораторії, і для цього потрібні або температура вище 100 °С, або дія сильних кислот. Ця сама реакція в клітинах рослин відбувається за звичайної температури і відсутності сильних реагентів. Вивчення показало, що така особливість біохімічних реакцій пов'язана із наявністю в клітинах рослин особливих біологічних каталізаторів – ферментів.

На основі аналізу біохімічних реакцій, що відбуваються в рослинах за участю каталізаторів-ферментів, встановлено, що механізм дії ферментів полягає у зниженні порогу активації молекул речовин, задіяних у реакції. Важливою особливістю каталізу такого типу є збереження молекул ферменту, які після завершення одного етапу процесу знову здатні до аналогічної участі в з'єднанні між собою нових молекул субстратів. Те, що ферменти не витрачаються в біохімічних реакціях, дуже важливо: це дозволяє рослинам тривалий час вести біохімічні процеси за участі невеликої кількості ферменту. Хоча результативність роботи будь-якого ферменту прямо пропорційна його кількості в клітині (рис. 2.13).

Ферментами в рослинах є лише білки. Утворення ферментів з молекул білка є універсальним правилом. Більше того, виявилося,

Залежність швидкості біохімічної реакції (Vmax) від концентрації в клітині ферменту (Е), який е каталізатором для цієї реакції

Рис. 2.13. Залежність швидкості біохімічної реакції (Vmax) від концентрації в клітині ферменту (Е), який е каталізатором для цієї реакції

що більшість структурних білків, наявних у клітинах рослин, має ферментативну активність (за винятком запасних білків). Тому в біохімії навіть склався афоризм: “Кожен фермент – це білок, а кожен білок – це фермент”.

Ферментів-білків, що є простою білковою молекулою, небагато, їх називають однокомпонентними ферментами. Переважна більшість ферментів – це ферменти двокомпонентні. їхня молекула складається з білка і сполученої з ним активної групи, активного радикала небілкової природи. Цей радикал називають коферментом, або простетичною групою.

Властивості ферментів

Усі ферменти мають низку загальних властивостей. Основним з них є такі:

  • 1. Напрям дії ферменту залежить від природи хімічної реакції. Найчастіше один і той самий фермент каталізує як пряму, так і обернену реакцію. Встановлено, що ферменти, які вільно знаходяться в протоплазмі, каталізують реакції переважно в напрямку розпаду складних органічних речовин, а ферменти, молекули яких вбудовані в мембрани протопласта й органел, каталізують біохімічні процеси в бік синтезу. Саме вбудованість більшості молекул ферментів у мембранні структури клітин визначає переважання в живих клітинах процесів синтезу, що лежать в основі росту і продуктивності рослин.
  • 2. Важливою властивістю ферментів є специфічність їхньої дії. Вона полягає в тому, що кожен з ферментів спеціалізований на роботі з певними видами субстратів або типами біохімічних процесів.
  • 3. Ще однією загальною властивістю ферментів є залежність їхньох активності від температури. Пояснюється вона білковою природою ферментів. Зона їх дії лежить в амплітуді температури від 0 до +50–60 °С, а оптимум зазвичай припадає на температуру 25–35 °С (рис. 2.14). Однак оптимальна температура, за якої фермент найбільш активний, може значною мірою розрізнятися в різних ферментів.

Для встановлення температурної залежності ферментів використовують особливий показник Q10. Він обчислюється шляхом визначення активності ферменту за звичайної температури, а потім за температури на 10°С вище. Q10 знаходять як співвідношення цих двох оцінок активності:

де Vt – швидкість реакції за звичайної температури;

Vt+10 – швидкість реакції за температури, що є на 10°С вищою.

Для ферментів показник Q10 здебільшого становить 1,4–2,0, тобто за умови підвищення температури на 10 °С активність ферментів зростає в півтора-два рази. Проте в різних зонах температури показник Q10 не однаковий, оскільки залежність роботи ферментів від температури не має лінійного характеру, як видно з типового графіка активності ферменту, наведеного на рис. 2.14.

4. Залежить активність ферментів також від pH середовища. Кожен фермент має тут свій оптимум (рис. 2.15). У деяких ферментів він припадає на нейтральне середовище (pH приблизно дорівнює 7,0), в інших – на кисле або на лужне. Зрушення кислотності в протопласті клітин у бік від оптимуму .цуже відчутно знижує активність ферментів.

Залежність активності фермента від температури

Рис. 2.14. Залежність активності фермента від температури

Залежність активності ферменту від кислотності середовища

Рис. 2.15. Залежність активності ферменту від кислотності середовища

5. На діяльності ферментів істотно позначається наявність сторонніх речовин. Одні з них підвищують активність ферментів – їх називають активаторами, інші, навпаки, знижують, а то й повністю блокують роботу ферментів. Це інгібітори. Встановлена велика кількість таких речовин.

Активаторами ферментів часто є іони мінеральних речовин. Так, залізо активує фермент каталазу, цинк – карбоангідразу, магній – фосфотазу, молібден – нітратредукгазу, кальцій – ліпазу.

Інгібітори ферментів дезактивують їх, вcтупаючи у взаємодію з молекулою ферменту і тим блокуючи її подальшу роботу, ж це ілюструє рис. 2.16. Інгібітори можуть повністю зупинити певний тип реакцій у клітинах рослин, але частіше за все вони тільки тією чи іншою

Верхній ряд – фермент взаємодіє з субстратом і прискорює відповідну реакцію. Нижній ряд-інгібітор взаємодіє з ферментами і тим перешкоджає його каталітичній дії

Рис. 2.16. Верхній ряд – фермент взаємодіє з субстратом і прискорює відповідну реакцію. Нижній ряд-інгібітор взаємодіє з ферментами і тим перешкоджає його каталітичній дії

Схема, що ілюструє як під дією інгібітора знижується активність фермента й зменшуєтся кількість кінцевого продукту біохімічної реакції

Рис. 2.17. Схема, що ілюструє як під дією інгібітора знижується активність фермента й зменшуєтся кількість кінцевого продукту біохімічної реакції

мірою (це залежить від характеру інгібітора) знижують швидкість біохімічного процесу, який забезпечується ферментом (рис. 2.17). Інгібітори, що пригнічують діяльність ферментів, часто є отрутами. Зокрема, це синильна кислота, важкі метали (свинець, ртуть та ін.).

На базі інгібіторів ферментів синтезують речовини, що використовуються в сільському господарстві або як гербіциди, або як гальмувальники проростання насіння, коренеплодів або бульб. Це буває корисним при зберіганні такої продукції. Так, наприклад, препарат ТБ використовують для запобігання проростання бульб насіннєвої картоплі, а препарат М-1 – продовольчої картоплі, оскільки він синтезований на базі метилового ефіру б-нафтилуксусної кислоти і не отруйний для людини.

Закономірну зміну активності ферментів під впливом температури, кислотності середовища, а також під дією різних сторонніх речовин називають лабільністю ферментів. Вона зумовлює виражені зміни активності ферментів протягом доби, за сезонами року і при динаміці екологічного режиму, а також при зміні віку рослин. Вивченням лабільності ферментів у зв'язку з внутрішніми і зовнішніми чинниками життя рослин займається особливий розділ фізіології рослин – екологічна фізіологія рослин. У цій галузі накопичена вже велика кількість фактів і встановлені основні закономірності пристосування метаболічних процесів в рослинах до екологічних умов місцезростань.

 
<<   ЗМІСТ   >>